ທາດໂປຼຕີນຈາກ enzyme: ພາລະບົດບາດຂອງຄຸນສົມບັດດັ່ງກ່າວ, ການທໍາງານຂອງ enzymes ທາດໂປຼຕີນໃນຮ່າງກາຍໄດ້

ໃນແຕ່ລະຫ້ອງດໍາລົງຊີວິດທຸກມີທີ່ກໍານົດໄວ້ຂອງປະຕິກິລິເຄມີ. Enzymes (enzymes) - ທາດໂປຼຕີນທີ່ມີຫນ້າທີ່ສະເພາະໃດຫນຶ່ງແລະທີ່ສໍາຄັນທີ່ສຸດ. ພວກເຂົາເຈົ້າເອີ້ນວ່າ biocatalysts. ການຕົ້ນຕໍ ການທໍາງານຂອງ enzymes ໃນຮ່າງກາຍແມ່ນເພື່ອເລັ່ງການຕິກິລິຍາຊີວະເຄມີ. ອຸປະກອນການເລີ່ມຕົ້ນ, ເຊິ່ງເລັ່ງໂດຍປະຕິສໍາພັນຂອງໂມເລກຸນເຫລົ່ານີ້ໄດ້ຖືກເອີ້ນວ່າ substrates ແລະສານປະກອບສຸດທ້າຍ - ຜະລິດຕະພັນ.

ໃນລັກສະນະ, enzymes ແມ່ນໂປຣຕີນເຮັດວຽກພຽງແຕ່ໃນລະບົບດໍາລົງຊີວິດ. ແຕ່ໃນ biotechnology ທັນສະໄຫມ, ການບົ່ງມະຕິທາງດ້ານການຊ່ວຍ, ການຢາແລະຢາປົວພະຍາດນໍາໃຊ້ enzymes purified ຫຼືສະລັບສັບຊ້ອນຂອງເຂົາເຈົ້າ, ເຊັ່ນດຽວກັນກັບອົງປະກອບເພີ່ມເຕີມທີ່ຈໍາເປັນສໍາລັບການປະຕິບັດງານຂອງລະບົບແລະຂໍ້ມູນທີ່ສະແດງສໍາລັບການຄົ້ນຄ້ວາ.

ຄວາມສໍາຄັນທາງຊີວະພາບແລະຄຸນສົມບັດຂອງ enzymes

ໂດຍບໍ່ມີການໂມເລກຸນເຫລົ່ານີ້ມີຊີວິດບໍ່ສາມາດເຮັດວຽກທີ່ອາໃສຢູ່. ຂະບວນການຊີວິດທັງຫມົດກໍາລັງເຮັດວຽກປະສົມກົມກຽວຂໍຂອບໃຈກັບ enzymes ໄດ້. ຫນ້າທີ່ຕົ້ນຕໍຂອງ enzymes ທາດໂປຼຕີນໃນຮ່າງກາຍ - ລະບຽບການຂອງການ E -book ໄດ້. ໂດຍບໍ່ມີການໃຫ້ເຂົາເຈົ້າ, ມັນບໍ່ສາມາດຈະ metabolism ປົກກະຕິ. ລະບຽບການຂອງກິດຈະກໍາຂອງໂມເລກຸນທີ່ໃຊ້ເວລາສະຖານທີ່ພາຍໃຕ້ອິດທິພົນຂອງກິດຈະກໍາ (ຢາ) ຫຼື inhibitors ໄດ້. ການຄວບຄຸມເຮັດວຽກທີ່ລະດັບທີ່ແຕກຕ່າງກັນຂອງການສັງເຄາະທາດໂປຼຕີນ. ພຣະອົງຍັງໄດ້ "ເຮັດວຽກ" ໃນຄວາມນັບຖືຂອງໂມເລກຸນສໍາເລັດ.

ຄຸນສົມບັດຕົ້ນຕໍຂອງ enzymes ທາດໂປຼຕີນ - ສະເພາະກັບ substrate ໂດຍສະເພາະ. ແລະ, ຕາມຄວາມເຫມາະສົມ, ຄວາມສາມາດໃນການກະຕຸ້ນການພຽງແຕ່ຫນຶ່ງຫຼືຫນ້ອຍຊຸດຂອງຕິກິລິຍາ. ໂດຍປົກກະຕິ, ຂະບວນການເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນປີ້ນກັບກັນ. ສໍາລັບປະສິດທິພາບຂອງການເຮັດວຽກທັງຮັບຜິດຊອບຫນຶ່ງ enzyme ໄດ້. ແຕ່ວ່າບໍ່ແມ່ນທັງຫມົດ.

ພາລະບົດບາດຂອງ enzymes ເປັນສິ່ງຈໍາເປັນ. ໂດຍບໍ່ມີການໃຫ້ເຂົາເຈົ້າ, ບໍ່ມີຕິກິລິຍາຊີວະເຄມີໃຊ້ເວລາສະຖານທີ່. ໂດຍການປະຕິບັດຂອງ enzymes, reagents ມັນເປັນໄປໄດ້ເພື່ອເອົາຊະນະອຸປະສັກກິດຈະກໍາຕ່າງໆໂດຍບໍ່ມີການໃຊ້ຈ່າຍທີ່ສໍາຄັນຂອງພະລັງງານ. ຢູ່ໃນຮ່າງກາຍ, ບໍ່ມີຄວາມເປັນໄປໄດ້ກັບຄວາມຮ້ອນອຸນຫະພູມໃນໄລຍະ 100 ° C, ຫຼືການນໍາໃຊ້ຂອງທາດປະສົມການຮຸກຮານທາງເຄມີເຊັ່ນ: lab ບໍ່. ທາດໂປຼຕີນຈາກ enzyme binds ກັບ substrate ໄດ້. ໃນຖານະຜູກພັນໄດ້ຖືກດັດແກ້, ຕິດຕາມມາດ້ວຍການເປີດຕົວຂອງກໍໄດ້. ນີ້ແມ່ນຍ້ອນວ່າທັງຫມົດຂອງ catalysts ໄດ້ຖືກນໍາໃຊ້ໃນການສັງເຄາະທາງເຄມີ.

ຈະເປັນແນວໃດລະດັບຂອງອົງການຈັດຕັ້ງຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກໂມເລກຸນ, enzyme?

ໂດຍປົກກະຕິ, ໂມເລກຸນເຫລົ່ານີ້ມີສາມ (ໃນເມັດເລືອດ) ຫຼື Quaternary (ຫຼາຍ globules interconnected) ໂຄງປະກອບການທາດໂປຼຕີນ. ຫນ້າທໍາອິດ, ພວກເຂົາເຈົ້າກໍາລັງວິເຄາະໃນຄົນອັບເດດ:, ຮູບແຂບ. ແລະຫຼັງຈາກນັ້ນເທົ່າຕົວເຂົ້າໄປໂຄງປະກອບການທີ່ຕ້ອງການ. ເພື່ອຮັບປະກັນກິດຈະກໍາຂອງ biocatalyst ໄດ້ຮຽກຮ້ອງໃຫ້ມີໂຄງປະກອບການສະເພາະໃດຫນຶ່ງ.

Enzymes ເຊັ່ນດຽວກັນກັບທາດໂປຼຕີນອື່ນໆຖືກທໍາລາຍດ້ວຍຄວາມຮ້ອນ, ຄ່າທີ່ສຸດຂອງ pH, ສານເຄມີການຮຸກຮານ.

ຄຸນສົມບັດເພີ່ມເຕີມຂອງ enzymes

ໃນບັນດາຄຸນນະສົມບັດເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນອົງປະກອບດັ່ງຕໍ່ໄປນີ້:

1. Stereospecificity - ການສ້າງຕັ້ງພຽງແຕ່ຫນຶ່ງຜະລິດຕະພັນ.
2. Regioselectivity -. ທໍາລາຍເຄື່ອງພັນທະນາເຄມີຫຼືດັດແກ້ກຸ່ມມີພຽງແຕ່ຫນຶ່ງຕໍາແຫນ່ງ
3. Chemoselectivity - catalysis ພຽງແຕ່ຫນຶ່ງກິຣິຍາ.

ເຮັດວຽກໂດຍສະເພາະ

ລະດັບຂອງການສະເພາະ enzyme ແຕກຕ່າງກັນ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, enzyme ໃດສະເຫມີຢ່າງຫ້າວຫັນໃນ substrate ໂດຍສະເພາະຫຼືກຸ່ມຂອງທາດປະສົມທີ່ຄ້າຍຄືກັນໃນໂຄງສ້າງ. catalysts ທີ່ບໍ່ແມ່ນ proteinaceous ບໍ່ສະແດງຄຸນສົມບັດນີ້. ໂດຍສະເພາະວັດຄົງຜູກມັດ (mol / l), ທີ່ສາມາດຮັບໄດ້ສູງສຸດ 10 ^-10 mol / l. ເຮັດວຽກ swift enzyme ການເຄື່ອນໄຫວ. ຫນຶ່ງໂມເລກຸນຕຸ້ນພັນ, ລ້ານຂອງຄໍາແນະນໍາຕໍ່ວິນາທີ. ລະດັບຂອງການເລັ່ງຂອງຕິກິລິຍາຊີວະເຄມີຢ່າງຫຼວງຫຼາຍ (1000-100,000 ຄັ້ງ) ສູງກ່ວາການ catalysts ດາ.

ການດໍາເນີນການຂອງ enzymes ສ້າງຂຶ້ນພາຍໃຕ້ກົນໄກຫຼາຍຢ່າງ. ປະຕິສໍາພັນທີ່ງ່າຍທີ່ເກີດຂຶ້ນກັບຫນຶ່ງໂມເລກຸນຂອງ substrate, ຕິດຕາມມາດ້ວຍການສ້າງຕັ້ງຂອງຜະລິດຕະພັນ. enzymes ຫຼາຍທີ່ສຸດສາມາດຜູກມັດປະມານ 2-3 ໂມເລກຸນທີ່ແຕກຕ່າງກັນໄດ້ react. ສໍາລັບຕົວຢ່າງ, ຍົກຍ້າຍຂອງອະຕອມຫລືກຸ່ມຈາກຫນຶ່ງປະສົມກັບຄົນອື່ນ, ຫຼືເປັນການທົດແທນ double ສຸດ "ເສດຖະປອງ" ໄດ້. ໃນຕິກິລິຍາເຫລົ່ານີ້ມັກຈະເຊື່ອມຕໍ່ຫນຶ່ງ substrate ແລະກຸ່ມທີ່ເປັນປະໂຫຍດທີ່ສອງແມ່ນການເຊື່ອມໂຍງໂດຍ enzyme ໄດ້.

ການສຶກສາຂອງ ກົນໄກ enzyme ຂອງປະຕິບັດ ໃຊ້ເວລາສະຖານທີ່ໃນລັກສະນະເປັນ:

1. ການກໍານົດຜະລິດຕະພັນລະດັບປານກາງແລະຂັ້ນສຸດທ້າຍ.
2. ສຶກສາໂຄງສ້າງແລະເລຂາຄະນິດໃນບັນດາກຸ່ມທີ່ເປັນປະໂຫຍດ binds ກັບ substrate ແລະການສະຫນອງເປັນສູງ ອັດຕາການຕິກິຣິຍາ.
3. ການກາຍພັນໃນຍີນຂອງເອນໄຊແລະການຕັດສິນໃຈຂອງການປ່ຽນແປງໃນນີ້ຕົ້ນຕໍແລະກິດຈະກໍາຂອງຕົນ.

ການເຄື່ອນໄຫວແລະມີຜົນຜູກພັນເວັບໄຊ

ໂມເລກຸນ Substrate ຫຼາຍຂະຫນາດນ້ອຍກ່ວາທາດໂປຼຕີນແມ່ນ enzyme ໄດ້. ເພາະສະນັ້ນ, ການຜູກມັດແມ່ນຍ້ອນການຈໍານວນຂະຫນາດນ້ອຍຂອງກຸ່ມທີ່ເປັນປະໂຫຍດຂອງ biocatalyst ໄດ້. ພວກເຂົາເຈົ້າປະກອບເປັນເວັບໄຊການເຄື່ອນໄຫວ, ປະກອບດ້ວຍການທີ່ກໍານົດໄວ້ສະເພາະໃດຫນຶ່ງຂອງອາຊິດ amino. ໃນ ທາດໂປຼຕີນສະລັບສັບຊ້ອນ ໃນໂຄງສ້າງຂອງກຸ່ມທຽມທໍາມະຊາດໃນປະຈຸບັນ nonprotein ຊຶ່ງອາດເປັນສ່ວນຫນຶ່ງຂອງສູນການເຄື່ອນໄຫວດັ່ງກ່າວ.

ມັນຄວນຈະຈັດສັນເປັນກຸ່ມແຍກຕ່າງຫາກຂອງ enzymes. ພວກເຂົາເຈົ້າມີຢູ່ໃນໂມເລກຸນທີ່ປະກອບມີ coenzyme ຜູກມັດຢ່າງຖາວອນໂມເລກຸນແລະຮັບການຍົກເວັ້ນຈາກມັນ. enzyme ທາດໂປຼຕີນຈາກການສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນຢ່າງເຕັມສ່ວນເອີ້ນວ່າ holoenzyme, ແລະໃນເວລາທີ່ຖອນ cofactors ເປັນ - apoenzyme. ໃນຖານະ Coenzymes ມັກປະຕິບັດວິຕາມິນ, ໂລຫະ, ອະນຸພັນຂອງຖານຂໍ້ໄນໂຕຣເຈນໄວ້ (NAD - dinucleotide adenine nicotinamide, FAD - flavin adenine dinucleotide, FMN - flavin mononucleotide).

ເວັບໄຊມັດໃຫ້ເປັນພີ່ນ້ອງກັນສະເພາະກັບ substrate ໄດ້. ເນື່ອງຈາກວ່າມັນປະກອບເປັນ substrate, enzyme ສະລັບສັບຊ້ອນຫມັ້ນຄົງ. ໂຄງປະກອບການໃນເມັດເລືອດກໍ່ສ້າງນັ້ນເປັນທີ່ຈະຢູ່ດ້ານເທິງຂອງຊ່ອງ (slit ຫຼືເປີດກອງ) ຂອງຂະຫນາດທີ່ແນ່ນອນຊຶ່ງມີການຜູກມັດຂອງ substrate ໄດ້. ເຂດນີ້ປົກກະຕິແລ້ວແມ່ນຢູ່ໃກ້ກັບເວັບໄຊການເຄື່ອນໄຫວໄດ້. ສໍາລັບ enzymes ບາງ, ມີພື້ນທີ່ໃນການເຊື່ອມຕໍ່ກັບ cofactors ຫຼື ions ໂລຫະ.

ສະຫຼຸບ

ທາດໂປຼຕີນຈາກ enzyme ມີບົດບາດສໍາຄັນໃນຮ່າງກາຍ. ສານດັ່ງກ່າວກະຕຸ້ນປະຕິກິລິເຄມີແມ່ນຮັບຜິດຊອບສໍາລັບການ E -book - metabolism. ໃນແຕ່ລະຫ້ອງດໍາລົງຊີວິດທຸກສະເຫມີເກີດຂຶ້ນຫຼາຍຮ້ອຍຄົນຂອງຂະບວນການທາງຊີວະເຄມີຕິກິລິຍາການຫຼຸດຜ່ອນ, ຄວາມແຕກແຍກແລະການສັງເຄາະຂອງທາດປະສົມດັ່ງກ່າວ. ສືບຕໍ່ການຜຸພັງຂອງສານໃນລະຂະຫນາດໃຫຍ່ຂອງພະລັງງານ. ນາງ, ແລະເຮັດໃຫ້ການ, ແມ່ນໃຊ້ເວລາກ່ຽວກັບການສ້າງຕັ້ງຂອງຄາໂບໄຮເດດ, ໂປຣຕີນ, ໄຂມັນ, ແລະສະລັບສັບຊ້ອນຂອງເຂົາເຈົ້າໄດ້. ຜະລິດຕະພັນຄວາມແຕກແຍກແມ່ນອົງປະກອບໂຄງປະກອບທີ່ກໍານົດໄວ້ສໍາລັບການຕົ້ນຕໍຂອງທາດປະສົມອົງການຈັດຕັ້ງ.