Enzymes ຊີວະເຄມີ. ໂຄງສ້າງ, ຄຸນສົມບັດແລະປະຕິບັດຫນ້າ

ການສັບມືຖືຂອງທຸກດໍາລົງຊີວິດ, ລ້ານຂອງຕິກິລິຍາທາງເຄມີໃຊ້ເວລາສະຖານທີ່. ພວກເຂົາແຕ່ລະເປັນສິ່ງສໍາຄັນ, ສະນັ້ນມັນເປັນສິ່ງສໍາຄັນທີ່ຈະຮັກສາຄວາມໄວຂອງຂະບວນການທາງຊີວະພາບຢູ່ໃນລະດັບສູງ. ເກືອບຕິກິຣິຍາທຸກແມ່ນເລັ່ງໂດຍ enzyme ຂອງຕົນ. ສິ່ງທີ່ມີ enzymes? ພາລະບົດບາດຂອງເຂົາເຈົ້າໃນ cage ເປັນແມ່ນຫຍັງ?

Enzymes. ຄໍານິຍາມ

ຄໍາວ່າ "ເອນໄຊ" ແມ່ນມາຈາກພາສາລະຕິນ fermentum - leaven. ພວກເຂົາເຈົ້າຍັງອາດຈະໄດ້ຮັບການເອີ້ນວ່າ enzymes ຈາກກເຣັກ en Zyme - "ໃນ LEAP ແລະຜູກພັນ."

Enzymes - ສານການເຄື່ອນໄຫວຊີວະ, ດັ່ງນັ້ນຕິກິຣິຍາໃດໆທີ່ເກີດຂຶ້ນໃນແຕ່ລະຫ້ອງການ, ບໍ່ສາມາດເຮັດໄດ້ໂດຍບໍ່ມີການໃຫ້ເຂົາເຈົ້າ. ທາດປະສົມເຫຼົ່ານີ້ທໍາຫນ້າທີ່ເປັນ catalysts. ຕາມຄວາມເຫມາະສົມ, enzyme ໃດມີສອງຄຸນສົມບັດຕົ້ນຕໍ:

1) Enzyme ເລັ່ງຕິກິຣິຍາ biochemical, ແຕ່ມັນບໍ່ໄດ້ຖືກບໍລິໂພກ.

2) ມູນຄ່າຂອງຄົງ equilibrium ການບໍ່ໄດ້ມີການປ່ຽນແປງ, ແຕ່ພຽງແຕ່ເລັ່ງຄວາມສໍາເລັດຂອງມູນຄ່ານີ້.

Enzymes ເລັ່ງຕິກິລິຍາຊີວະເຄມີໃນພັນໄດ້, ແລະໃນບາງກໍລະນີ, ເປັນເວລາລ້ານ. ນີ້ຫມາຍຄວາມວ່າໃນເມື່ອບໍ່ມີລະບົບ enzyme ໄດ້ຂະບວນການ intracellular ທັງຫມົດໄດ້ຢຸດຈິງແລະສັບມືຖືຂອງຕົນເອງຕາຍ. ດັ່ງນັ້ນ, ພາລະບົດບາດຂອງ enzymes ເປັນສ່ວນປະກອບສໍາກິດຈະກໍາແມ່ນສູງ.

ຊະນິດຂອງ enzymes ເຮັດໃຫ້ມັນເປັນໄປໄດ້ເພື່ອຄວາມຫຼາກຫຼາຍລະບຽບ E -book ຫ້ອງ. ໃນ cascade ຂອງຕິກິລິຍາການມີສ່ວນຮ່ວມຫ້ອງຮຽນທີ່ແຕກຕ່າງກັນຈໍານວນຫຼາຍຂອງ enzymes ໃດ. catalysts ຊີວະພາບ ມີການຄັດສັນສູງໂດຍຜ່ານການເປັນຮູບແບບສະເພາະໃດຫນຶ່ງຂອງໂມເລກຸນ. T. ໄປ. ໃນກໍລະນີຫຼາຍທີ່ສຸດ enzymes ມີທາດໂປຼຕີນໃນລັກສະນະ, ພວກເຂົາເຈົ້າຢູ່ໃນໂຄງປະກອບການຂັ້ນສາມຫຼື Quaternary. ເຫດຜົນແມ່ນອີກເທື່ອຫນຶ່ງສະເພາະຂອງໂມເລກຸນໄດ້.

ຫນ້າທີ່ຂອງ enzymes ໃນແຕ່ລະຫ້ອງການ

ວຽກງານຕົ້ນຕໍຂອງ enzyme ໄດ້ - ເລັ່ງຕິກິຣິຍາທີ່ສອດຄ້ອງກັນ. ຂະບວນການ cascade ໃດ, ນັບຕັ້ງແຕ່ການສະຫລາຍຕົວຂອງ peroxide hydrogen ແລະສິ້ນສຸດ glycolysis, ຮຽກຮ້ອງໃຫ້ມີການຝັງຊີວະພາບ.

ປະຕິບັດງານທີ່ເຫມາະສົມຂອງ enzymes ສົບຄວາມສໍາເລັດໂດຍສະເພາະສູງເພື່ອເປັນ substrate ສະເພາະໃດຫນຶ່ງ. ນີ້ຫມາຍຄວາມວ່າ catalyst ພຽງແຕ່ສາມາດເລັ່ງການຕິກິຣິຍາສະເພາະໃດຫນຶ່ງແລະບໍ່ມີຫຼາຍ, ເຖິງແມ່ນວ່າທີ່ຄ້າຍຄືກັນຫຼາຍ. ໂດຍລະດັບຂອງການສະເພາະຂອງ enzyme ໄດ້, ກຸ່ມດັ່ງຕໍ່ໄປນີ້:

1) enzymes ກັບສະເພາະຢ່າງແທ້ຈິງໃນເວລາທີ່ເລັ່ງໂດຍຕິກິຣິຍາດຽວເທົ່ານັ້ນ. ສໍາລັບຕົວຢ່າງ, collagenase digests collagen, ແລະແນບສະນິດ maltase maltose.

2) enzymes ກັບພີ່ນ້ອງໂດຍສະເພາະ. ນີ້ປະກອບມີສານທີ່ສາມາດກະຕຸ້ນການລະດັບທີ່ແນ່ນອນຂອງຕິກິລິຍາ, ສໍາລັບການຍົກຕົວຢ່າງ, ຄວາມແຕກແຍກ hydrolytic.

ການເຮັດວຽກ biocatalyst ເລີ່ມຕົ້ນດ້ວຍການເຊື່ອມຕໍ່ຂອງເວັບໄຊການເຄື່ອນໄຫວຂອງຕົນກັບ substrate ໄດ້. ໃນເວລາດຽວກັນສົນທະນາກ່ຽວກັບການປະຕິສໍາພັນແລ້ວຄ້າຍຄືກັນກັບການລໍ້ແລະທີ່ສໍາຄັນ. ນີ້ຫມາຍເຖິງການແຂ່ງຂັນເຕັມໄປດ້ວຍກັບ substrate ໄດ້ຄໍານາມພາສູນການເຄື່ອນໄຫວ, ຊຶ່ງເຮັດໃຫ້ມັນເປັນໄປໄດ້ທີ່ຈະເລັ່ງການຕິກິຣິຍາ.

ຂັ້ນຕອນຕໍ່ໄປປະກອບດ້ວຍໃນໄລຍະການຕິກິຣິຍາໄດ້. ການເພີ່ມຂຶ້ນຂອງຄວາມໄວຂອງຕົນໂດຍການປະຕິບັດສະລັບສັບຊ້ອນ enzyme ໄດ້. ໃນທີ່ສຸດ, ພວກເຮົາໄດ້ຮັບ enzyme ໄດ້, ເຊິ່ງກ່ຽວພັນກັບຜະລິດຕະພັນຕິກິຣິຍາ.

ຂັ້ນຕອນຂອງການສຸດທ້າຍ -. ເພື່ອເອົາຜະລິດຕະພັນຕິກິຣິຍາຈາກ enzyme ໄດ້, ຫຼັງຈາກທີ່ເວັບໄຊການເຄື່ອນໄຫວອີກເທື່ອຫນຶ່ງຄັ້ງຈະກາຍເປັນຟຣີສໍາລັບປະຕິບັດງານອື່ນ

schematically, ການເຮັດວຽກຂອງເອນໄຊໃນແຕ່ລະຂັ້ນຕອນຂອງການສາມາດໄດ້ຮັບການລາຍລັກອັກສອນວ່າ:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -.> S + P, ບ່ອນ S - ເປັນ substrate, E - enzyme, ແລະ P - ຜະລິດຕະພັນ

ການຈັດປະເພດຂອງ enzymes

ໃນຮ່າງກາຍຂອງມະນຸດ, ທ່ານສາມາດຊອກຫາຈໍານວນຂະຫນາດໃຫຍ່ຂອງ enzymes. ຄວາມຮູ້ທັງຫມົດກ່ຽວກັບການປະຕິບັດຫນ້າແລະການເຮັດວຽກຂອງເຂົາເຈົ້າໄດ້ຖືກລະບົບແລະເປັນຜົນມາຈາກມີການຈັດປະເພດທົ່ວໄປ, ໂດຍຜ່ານທີ່ທ່ານສາມາດໄດ້ຢ່າງງ່າຍດາຍກໍານົດສິ່ງທີ່ເປັນ catalyst ໂດຍສະເພາະ. ຕໍ່ໄປນີ້ແມ່ນຫົກຫ້ອງຮຽນພື້ນຖານຂອງ enzymes ເຊັ່ນດຽວກັບຕົວຢ່າງບາງສ່ວນຂອງກຸ່ມຍ່ອຍ.

1. Oxidoreductase.

Enzymes ຂອງຫ້ອງຮຽນນີ້ກະຕຸ້ນປະຕິກິລິ redox. ລວມກູ້ຄືນ 17 ກຸ່ມຍ່ອຍ. Oxidoreductases ແມ່ນປົກກະຕິແລ້ວບໍ່ແມ່ນທາດໂປຼຕີນຈາກບາງສ່ວນໃຫ້ວິຕາມິນຫຼື Heme.

ໃນບັນດາ oxidoreductases ແມ່ນມັກຈະພົບເຫັນກຸ່ມຍ່ອຍຕໍ່ໄປນີ້:

a) DEHYDROGENASE. enzyme ຊີວະເຄມີ, dehydrogenase ແມ່ນແນບສະນິດຢູປະລໍາມະນູ hydrogen ແລະການໂອນມັນກັບ substrate ອື່ນ. ກຸ່ມນີ້ແມ່ນທົ່ວໄປທີ່ສຸດໃນຕິກິລິຍາຂອງການຫາຍໃຈ, ການສັງເຄາະແສງ. ໃນຖານະເປັນສ່ວນຫນຶ່ງຂອງ dehydrogenase ແມ່ນຈໍາເປັນໃນປະຈຸບັນໃນຮູບແບບຂອງການ coenzyme NAD / NADH ຫຼື flavoproteins FAD / FMN ໄດ້. ປົກກະຕິແລ້ວມີໄອອອນໂລຫະ. ຕົວຢ່າງລວມມີ enzymes ເຊັ່ນ tsitohromreduktazy, dehydrogenase pyruvate, dehydrogenase isocitrate, ແລະຍັງ enzymes ຕັບຫລາຍ (lactate dehydrogenase, glutamate dehydrogenase, ແລະອື່ນໆ. D).

b) oxidase. ຈໍານວນຂອງ enzymes A ຕຸ້ນນອກຈາກນັ້ນຂອງອົກຊີເຈນທີ່ hydrogen, whereby ຜະລິດຕະພັນຕິກິຣິຍາທີ່ສາມາດຈະນ້ໍາຫຼື hydrogen peroxide (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). ຕົວຢ່າງຂອງ enzymes cytochrome oxidase, tyrosinase.

c) peroxidase ແລະ catalase - enzymes ທີ່ກະຕຸ້ນການສະຫລາຍຕົວ H ₂ O ₂ ນ້ໍາແລະອົກຊີເຈນທີ່.

g) oxygenase. biocatalysts ເຫຼົ່ານີ້ເລັ່ງໄຟລ໌ແນບອົກຊີເຈນທີ່ກັບ substrate ໄດ້. Dofamingidroksilaza - ຫນຶ່ງໃນຕົວຢ່າງຂອງເອນໄຊດັ່ງກ່າວໄດ້.

2 transferases.

enzymes ເປົ້າຫມາຍຂອງກຸ່ມນີ້ເປັນການຍົກຍ້າຍຂອງອະນຸມູນອິຈາກສານຂອງສານຜູ້ບໍລິຈາກໄປຍັງຜູ້ຮັບໄດ້.

a) methyltransferase. methyltransferase DNA - enzymes ທີ່ສໍາຄັນທີ່ຄວບຄຸມຂະບວນການຂອງ ການຈໍາລອງແບບ DNA. nucleotides methylation ມີບົດບາດເປັນພາລະບົດບາດທີ່ສໍາຄັນໃນການຄວບຄຸມຂອງການເຮັດວຽກກົດນິວຄີອິກໄດ້.

b) acyltransferase. Enzymes ຂອງກຸ່ມນີ້ກໍາລັງສົ່ງຈາກຫນຶ່ງ molecule ກຸ່ມ acyl ອື່ນ. ຕົວຢ່າງ acyltransferases: ເລຊິຕິນ-cholesterol acyltransferase (ພົກກຸ່ມທີ່ມີປະໂຫຍດມີທາດໄຂມັນໃນຄໍເລດເຕີລອນ), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (ກຸ່ມ acyl ຖືກຍົກຍ້າຍໄປ lysophosphatidylcholine).

c) aminotransferases - enzymes ທີ່ມີສ່ວນຮ່ວມໃນການປ່ຽນແປງຂອງອາຊິດ amino ໄດ້. ຕົວຢ່າງຂອງ enzymes aminotransferase Alanine ທີ່ກະຕຸ້ນຕົ້ນຕໍຂອງ Alanine ຈາກ pyruvate ແລະ glutamate ໂດຍໂອນກຸ່ມ amino.

g) phosphotransferase. Enzymes ກະຕຸ້ນນອກຈາກນີ້ອະນຸກຸ່ມຂອງກຸ່ມຟອສເຟດໄດ້. kinase ຊື່ phosphotransferase ອື່ນ, ເປັນພືດທົ່ວໄປ. ຕົວຢ່າງລວມມີ enzymes ເຊັ່ນ hexokinase ແລະ aspartate, ຊຶ່ງສາມາດທີ່ຈະຕົກຄ້າງ hexose ຟອສເຟດ (glucose ສ່ວນຫຼາຍແມ່ນ), ແລະ ອາຊິດ aspartic , ຕາມລໍາດັບ.

3 hydrolase - ລະດັບຂອງ enzymes ທີ່ກະຕຸ້ນຄວາມແຕກແຍກຂອງພັນທະບັດໃນໂມເລກຸນໄດ້, ຕິດຕາມມາດ້ວຍນອກຈາກນັ້ນນ້ໍາ. ສານຕ້ອງຫ້າມທີ່ຂຶ້ນກັບກຸ່ມນີ້ - ການ enzyme ກ່ຽວກັບເຄື່ອງຍ່ອຍຕົ້ນຕໍ.

a) esterases - ທໍາລາຍພັນທະບັດ ester ໄດ້. ຕົວຢ່າງ - lipases ທີ່ທໍາລາຍລົງໄຂມັນ.

b) glycosidases. enzymes ຊີວະເຄມີຂອງຊຸດນີ້ຈະເຣັດໃນການທໍາລາຍຂອງພັນທະບັດ glycoside ຂອງໂພລິເມີ (Oligosaccharides ແລະ polysaccharides) ໄດ້. ຕົວຢ່າງ: amylase, sucrase, maltase.

c) peptidase - enzymes ທີ່ກະຕຸ້ນລາຍລະອຽດຂອງໂປຕີນເພື່ອກົດອະມິໂນ. enzymes Peptidase ທີ່ກ່ຽວຂ້ອງກັບເຊັ່ນ: pepsin, trypsin, chymotrypsin, karboiksipeptidaza.

g) Amidases - ພັນທະບັດ cleave ທ່າມກາງ. ຕົວຢ່າງ: .. Arginase, ຢູຣີເອສ, glutaminase ແລະອື່ນໆຫຼາຍ amidase enzymes ຖືກພົບເຫັນຢູ່ໃນ ວົງຈອນ ornithine.

4. Lyases - enzymes ສໍາລັບການເຮັດວຽກຄ້າຍຄືກັນກັບ hydrolase, ຢ່າງໃດກໍຕາມໃນຄວາມແຕກແຍກຂອງພັນທະບັດໃນໂມເລກຸນໄດ້ບໍລິໂພກນ້ໍາໄດ້. Enzymes ຂອງລະດັບນີ້ສະເຫມີມີສ່ວນຫນຶ່ງຂອງສ່ວນທີ່ບໍ່ແມ່ນທາດໂປຼຕີນຈາກ, ສໍາລັບການຍົກຕົວຢ່າງ, ໃນຮູບແບບຂອງວິຕາມິນ B1 ແລະ B6 ໄດ້.

a) decarboxylase. enzymes ເຫຼົ່ານີ້ປະຕິບັດຕາມພັນທະບັດ C-C. ຕົວຢ່າງແມ່ນ decarboxylase ກົດ glutamic ຫຼື decarboxylase pyruvate.

b) hydratase ແລະ dehydratase - enzymes ທີ່ກະຕຸ້ນຄວາມແຕກແຍກຂອງພັນທະບັດ C-O ໄດ້.

c) ການ amidine-lyases - ທໍາລາຍເຄື່ອງພັນທະນາ C-N. ຕົວຢ່າງ: argininsuktsinatliaza.

g) R-O lyase. enzymes ດັ່ງກ່າວຕາມປົກກະຕິກໍາລັງແບ່ງປັນກຸ່ມຟອສເຟດຈາກອຸປະກອນການ substrate ໄດ້. ຕົວຢ່າງ: cyclase adenylyl.

ຊີວະເຄມີຂອງ enzymes ໂດຍອີງໃສ່ໂຄງປະກອບການຂອງເຂົາເຈົ້າ

ຄວາມສາມາດຂອງແຕ່ລະຄົນ enzyme ໄດ້ຖືກກໍານົດໂດຍບຸກຄົນ, ພຽງແຕ່ໂຄງສ້າງປະກົດຂຶ້ນຂອງຕົນ. enzyme ໃດ - ແມ່ນຕົ້ນຕໍທາດໂປຼຕີນ, ແລະໂຄງປະກອບການແລະລະດັບຂອງເທົ່ານັ້ນຂອງຕົນມີບົດບາດສໍາຄັນໃນການກໍານົດຫນ້າທີ່ຂອງຕົນ.

ແຕ່ລະ biocatalyst ແມ່ນສະໂດຍມີຂອງກາງການເຄື່ອນໄຫວ, ເຊິ່ງ, ແລະເຮັດໃຫ້ການ, ແບ່ງອອກເປັນຫລາຍເຂດທີ່ເປັນປະໂຫຍດທີ່ແຕກຕ່າງກັນ:

1) Catalytic Center - ເປັນເຂດພິເສດຂອງທາດໂປຼຕີນ, ໃນທີ່ enzyme ຍຶດຫມັ້ນໃນການ substrate ໄດ້. ຂຶ້ນຢູ່ກັບຮູບແບບຂອງທາດໂປຼຕີນຈາກສູນ catalytic ໂມເລກຸນສາມາດໃຊ້ເວລາຫຼາຍຮູບແບບຫນຶ່ງ, ເຊິ່ງຕ້ອງສອດຄ່ອງກັບ substrate ໄດ້ເຊັ່ນດຽວກັນກັບລັອກແລະທີ່ສໍາຄັນ. ດັ່ງກ່າວເປັນໂຄງປະກອບການສະລັບສັບຊ້ອນໄດ້ອະທິບາຍວ່າເປັນຫຍັງທາດໂປຼຕີນຈາກ enzyme ແມ່ນຢູ່ໃນສະຖານະຂັ້ນສາມຫຼື Quaternary.

2) ຊັບ Center - ເຮັດຫນ້າທີ່ເປັນ "ເຈົ້າ". ທີ່ນີ້, ທໍາອິດຂອງການສື່ສານທັງຫມົດໃຊ້ເວລາສະຖານທີ່ລະຫວ່າງໂມເລກຸນ enzyme ແລະ molecule substrate ໄດ້. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ການເຊື່ອມຕໍ່ທີ່ຄໍານາມພາສູນການດູດຊັບ, ອ່ອນແອຫຼາຍ, ແລະດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງໄດ້ຕິກິຣິຍາ catalytic ແມ່ນປີ້ນກັບກັນໃນໄລຍະນີ້.

3) ສູນ Allosteric ອາດຈະໄດ້ຮັບທີ່ຕັ້ງຢູ່ໃຈກາງການເຄື່ອນໄຫວ, ແລະໃນທົ່ວດ້ານທັງຫມົດຂອງ enzyme ໄດ້. ການທໍາງານຂອງເຂົາເຈົ້າ - ລະບຽບການຂອງ enzyme ໄດ້. ລະບຽບໃຊ້ເວລາສະຖານທີ່ໂດຍຜ່ານທາດຍັບຍັ້ງການ molecules ແລະ molecules ການເຄື່ອນໄຫວ.

ໂປຣຕີນຂອງກິດຈະກໍາມີຜົນຜູກພັນກັບໂມເລກຸນ enzyme ໄດ້, ເລັ່ງປະຕິບັດງານຂອງຕົນ. ທາດຍັບຍັ້ງການ, ກ່ຽວກັບກົງກັນຂ້າມ, ຂັດຂວາງກິດຈະກໍາ catalytic ແລະນີ້ສາມາດເກີດຂຶ້ນໃນສອງວິທີ: ບໍ່ວ່າຈະໂມເລກຸນ binds ກັບພາກພື້ນສູນ allosteric ຂອງສູນການເຄື່ອນໄຫວຂອງ enzyme ໄດ້ (inhibition ການແຂ່ງຂັນ) ຫຼືມັນແມ່ນຕິດກັບເຂດຂອງທາດໂປຼຕີນ (inhibition noncompetitive) ອີກ. inhibition ການແຂ່ງຂັນແມ່ນພິຈາລະນາປະສິດທິພາບຫຼາຍ. ຫຼັງຈາກຊ່ອງປິດສໍາລັບຄວາມສໍາ substrate ການຜູກມັດກັບ enzyme, ແລະຂະບວນການນີ້ເປັນໄປໄດ້ພຽງແຕ່ໃນກໍລະນີຂອງ coincidence ສໍາເລັດການປະຕິບັດຂອງໂມເລກຸນ inhibitor ໄດ້ແລ້ວເຮັດໃຫ້ເປັນໃຈກາງການເຄື່ອນໄຫວ.

Enzyme ມັກບໍ່ປະກອບດ້ວຍອາຊິດ amino, ແຕ່ຍັງຂອງສານອິນຊີແລະອະນິນຊີອື່ນໆ. ຕາມຄວາມເຫມາະສົມ, ຫ່າງໄກສອກຫລີກ apoenzyme - ສ່ວນ coenzyme proteinaceous - ຄຶ່ງຫນຶ່ງອົງການຈັດຕັ້ງແລະ cofactors - ສ່ວນອະນົງຄະທາດ. Coenzyme ອາດຈະເປັນຕົວແທນ ulgevodami, ໄຂມັນ, ອາຊິດນິວຄລີອິກ, ວິຕາມິນ. ກົງກັນຂ້າມ, ການຮ່ວມມືປັດໄຈ - ແມ່ນມັກຈະສະຫນັບສະຫນູນໂລຫະໄອອອນ. ກິດຈະກໍາ enzyme ໄດ້ຖືກກໍານົດໂດຍໂຄງສ້າງຂອງມັນ: ສານເພີ່ມເຕີມລວມເຂົ້າໃນອົງປະກອບຂອງ, ປ່ຽນແປງຄຸນສົມບັດ catalytic. ປະເພດຕ່າງໆຂອງ enzymes - ເປັນຜົນມາຈາກການທັງຫມົດປັດໃຈເຫລົ່ານີ້ປະກອບສະລັບສັບຊ້ອນໄດ້.

ລະບຽບການຂອງການເຮັດວຽກຂອງເອນໄຊໄດ້

enzymes ເປັນສານເສບຕິດການເຄື່ອນໄຫວຊີວະບໍ່ມີຄວາມຈໍາເປັນສໍາລັບຮ່າງກາຍສະເຫມີ. ຊີວະເຄມີຂອງ enzymes ແມ່ນວ່າພວກເຂົາເຈົ້າອາດຈະຢູ່ໃນກໍລະນີຂອງຈຸລັງດໍາລົງຊີວິດ catalysis ຫຼາຍເກີນໄປອັນຕະລາຍໄດ້. ເພື່ອປ້ອງກັນຜົນກະທົບອັນຕະລາຍຕໍ່ຮ່າງກາຍ enzymes ຈໍາເປັນເພື່ອ somehow ລະບຽບການເຮັດວຽກຂອງເຂົາເຈົ້າ.

T. ໄປ. Enzymes ແມ່ນທາດໂປຼຕີນຈາກທໍາມະຊາດ, ເຂົາເຈົ້າໄດ້ຖືກທໍາລາຍພ້ອມໃນອຸນຫະພູມສູງ. ຂະບວນການ denaturation ເປັນພາບປີ້ນກັບກັນ, ແຕ່ມັນສໍາຄັນອາດມີຜົນກະທົບກັບສານເຄມີ.

pH ຍັງມີບົດບາດສໍາຄັນໃນການຄວບຄຸມໄດ້. ກິດຈະກໍາ enzyme ສູງສຸດແມ່ນການສັງເກດໂດຍທົ່ວໄປຢູ່ pH ເປັນກາງ (7,0-7,2). ນອກຈາກນີ້ມີເອນໄຊທີ່ເຮັດວຽກພຽງແຕ່ພາຍໃຕ້ສະພາບເປັນກົດຫຼືພຽງແຕ່ໃນດ່າງ. ດັ່ງນັ້ນ, ໃນ lysosomal cellular ບໍາລຸງຮັກສາ pH ຕ່ໍາ, ຢູ່ທີ່ກິດຈະກໍາສູງສຸດທີ່ດຂອງ enzymes hydrolytic. ໃນກໍລະນີຂອງການຕິດຕໍ່ອຸບັດຕິເຫດກັບ cytoplasm ໄດ້, ບ່ອນທີ່ສະພາບແວດລ້ອມແມ່ນໃກ້ຊິດກັບເປັນກາງໄດ້, ກິດຈະກໍາຂອງເຂົາເຈົ້າຈະຫຼຸດລົງ. ປົກປັກຮັກສາດັ່ງກ່າວຈາກ "samopoedaniya" ແມ່ນອີງໃສ່ລັກສະນະຂອງ hydrolase ໄດ້.

ມັນເປັນມູນຄ່າ mentioning ກ່ຽວກັບຄວາມສໍາຄັນຂອງ coenzyme ແລະ cofactors ໃນອົງປະກອບຂອງເອນໄຊໄດ້. ການປາກົດຕົວຂອງວິຕາມິນຫຼື ions ໂລຫະທີ່ສໍາຄັນຜົນກະທົບຕໍ່ການເຄື່ອນໄຫວຂອງ enzymes ສະເພາະຈໍານວນຫນຶ່ງ.

ລະບານສິນຄ້າຂອງ enzymes

enzymes ທັງຫມົດຂອງຮ່າງກາຍໄດ້ຖືກເອີ້ນວ່າອີງຕາມການເປັນຂອງເຂົາເຈົ້າທີ່ຈະໃດໆຂອງຫ້ອງຮຽນ, ເຊັ່ນດຽວກັນກັບ substrate ທີ່ພວກເຂົາເຈົ້າຕອບສະຫນອງ. ບາງຄັ້ງ ການ nomenclature ເປັນລະບົບ ການນໍາໃຊ້ບໍ່ໄດ້ຫນຶ່ງແຕ່ສອງຂອງ substrate ໃນຫົວຂໍ້ດັ່ງກ່າວ.

ຕົວຢ່າງຊື່ຂອງ enzymes ບາງ:

1. enzymes ຕັບ: lactate degidrogen aza-glutamate-aza-degidrogen.
2. ຊື່ເຕັມເປັນລະບົບຂອງ enzyme ໄດ້: lactate + NAD, aza -oksidoredukt.

ຮັກສາໄວ້ກັບເລື່ອງຈຸກຈິກຊື່, ທີ່ບໍ່ເກາະຕິດກັບກົດລະບຽບຂອງ nomenclature ໄດ້. ຕົວຢ່າງມີ enzymes ກ່ຽວກັບເຄື່ອງຍ່ອຍ: trypsin, chymotrypsin, pepsin.

ຂະບວນການຂອງການຕົ້ນຕໍຂອງ enzymes

ປະຕິບັດຫນ້າຂອງ enzymes ຖືກກໍານົດເຖິງແມ່ນວ່າຢູ່ໃນລະດັບພັນທຸກໍາພືດ. ເນື່ອງຈາກໂມເລກຸນໂດຍແລະຂະຫນາດໃຫຍ່ -. ທາດໂປຼຕີນຈາກ, ແລະຕົ້ນຕໍຂອງຕົນແມ່ນແທ້ຄືກັນກັບຂະບວນການຂອງຂໍ້ມູນຈາກການແລະການແປພາສາໄດ້.

enzymes Synthesis ເກີດຂຶ້ນເປັນດັ່ງຕໍ່ໄປນີ້. ໃນເບື້ອງຕົ້ນ, DNA ອ່ານຂໍ້ມູນກ່ຽວກັບ enzyme ທີ່ຕ້ອງການທີ່ຈະປະກອບ mRNA. Messenger RNA encodes ກົດອະມິໂນທັງຫມົດທີ່ເປັນສ່ວນຫນຶ່ງຂອງ enzyme ໄດ້. ກົດລະບຽບຂອງ enzymes ອາດຈະເກີດຂຶ້ນໃນລະດັບ DNA ໄດ້, ຖ້າຫາກວ່າຜະລິດຕະພັນຂອງຕິກິຣິຍາໄດ້ເລັ່ງຢຸດ gene ຂໍ້ມູນຈາກການພຽງພໍແລະກົງກັນຂ້າມ, ຖ້າຫາກວ່າມີຄວາມຈໍາເປັນໃນຜະລິດຕະພັນ, ມັນ activates ຂະບວນການຖອດຄວາມໄດ້.

ເມື່ອໄດ້ mRNA ຖືກປ່ອຍຕົວໃນ cytoplasm ໄດ້, ຂັ້ນຕອນຂອງການຕໍ່ໄປ - ການກະຈາຍສຽງ. On ribosome reticulum endoplasmic ສັງເຄາະລະບົບຕ່ອງໂສ້ປະຖົມປະກອບດ້ວຍກົດອະມິໂນທີ່ເຊື່ອມໂຍງໂດຍພັນທະບັດ peptide. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ການ molecule ທາດໂປຼຕີນໃນໂຄງປະກອບການຕົ້ນຕໍບໍ່ສາມາດຍັງປະຕິບັດຫນ້າ enzymatic ຂອງຕົນ.

ກິດຈະກໍາ enzyme ແມ່ນຂຶ້ນກັບໂຄງສ້າງທາດໂປຼຕີນ. EPS Same ທາດໂປຼຕີນເກີດຂຶ້ນ twisting, ຊຶ່ງມັນກອບເປັນຈໍານວນໂຄງສ້າງມັດທະຍົມແລະຫຼັງຈາກນັ້ນສາມຄັ້ງທໍາອິດ. ການສັງເຄາະຂອງ enzymes ບາງຖືກຢຸດເຊົາຢູ່ໃນຂັ້ນຕອນນີ້, ແຕ່ເພື່ອເສີມຂະຫຍາຍກິດຈະກໍາ catalyst ມັກເປັນໄຟລ໌ແນບທີ່ຈໍາເປັນແລະ cofactors coenzyme.

ໃນບາງພື້ນທີ່ຂອງ reticulum endoplasmic ມາທີ່ຕິດຄັດມາອົງປະກອບອົງການຈັດຕັ້ງຂອງ enzyme ໄດ້: ້ໍາຕານ, ກົດນິວຄີອິກ, ໄຂມັນແລະວິຕາມິນ. enzymes ບາງບໍ່ສາມາດເຮັດວຽກໂດຍບໍ່ມີການປາກົດຕົວຂອງ coenzyme ໄດ້.

cofactors ມີບົດບາດເປັນພາລະບົດບາດສໍາຄັນໃນການສ້າງຕັ້ງ ຂອງໂຄງສ້າງ Quaternary ຂອງທາດໂປຼຕີນ. ບາງສ່ວນຂອງການເຮັດວຽກຂອງເອນໄຊທີ່ມີຢູ່ພຽງແຕ່ໃນເວລາທີ່ອົງການຈັດຕັ້ງໂດເມນທາດໂປຼຕີນ. ເພາະສະນັ້ນມັນເປັນສິ່ງສໍາຄັນຫຼາຍສໍາລັບໂຄງສ້າງທີ່ປະທັບຂອງເຂົາເຈົ້າ Quaternary ທີ່ເປັນການເຊື່ອມຕໍ່ການເຊື່ອມຕໍ່ລະຫວ່າງເມັດທາດໂປຼຕີນຫຼາຍເປັນ ion ໂລຫະ.

ຮູບແບບຫຼາຍປະການຂອງ enzymes

ມີສະຖານະການໃນເວລາທີ່ມັນເປັນສິ່ງຈໍາເປັນທີ່ປະທັບຂອງ enzymes ຫຼາຍທີ່ກະຕຸ້ນຕິກິຣິຍາດຽວກັນ, ແຕ່ວ່າມີຄວາມແຕກຕ່າງຈາກກັນແລະກັນໃນການເຄົາລົບບາງໄດ້. ສໍາລັບຕົວຢ່າງ, enzyme ສາມາດເຮັດວຽກຢູ່ໃນ 20 ອົງສາ, ແຕ່ຢູ່ 0 ອົງສາ, ເຂົາຈະບໍ່ສາມາດທີ່ຈະປະຕິບັດຫນ້າທີ່ຂອງຕົນ. ສິ່ງທີ່ຕ້ອງເຮັດໃນສະຖານະການ, ຮ່າງກາຍຂອງດໍາລົງຊີວິດຢູ່ອາຕ່ໍາ?

ບັນຫານີ້ແມ່ນການແກ້ໄຂໄດ້ຢ່າງງ່າຍດາຍໂດຍການມີສ່ວນ enzymes ຫຼາຍທີ່ກະຕຸ້ນຕິກິຣິຍາດຽວກັນ, ແຕ່ໃນສະພາບການເຮັດວຽກທີ່ແຕກຕ່າງກັນ. ມີສອງປະເພດຂອງຫຼາຍຮູບແບບຂອງ enzymes ແມ່ນ:

1. Isoenzymes. ໂປຣຕີນດັ່ງກ່າວກໍາລັງເຂົ້າລະຫັດໂດຍເຊື້ອທີ່ແຕກຕ່າງກັນ, ພວກເຂົາເຈົ້າແມ່ນປະກອບດ້ວຍກົດອະມິໂນທີ່ແຕກຕ່າງກັນ, ແຕ່ກະຕຸ້ນຕິກິຣິຍາດຽວກັນ.
2. ຫຼາຍຮູບແບບທີ່ແທ້ຈິງ. ໂປຣຕີນເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນຖ່າຍຈາກ gene ດຽວກັນ, ແຕ່ເກີດຂື້ນລະຫວ່າງ peptides ແກ້ໄຂ ribosome. ສຸດຜົນຜະລິດທີ່ຜະລິດຫຼາຍຮູບແບບຂອງເອນໄຊດຽວກັນ.

ດັ່ງນັ້ນ, ຫຼາຍຮູບແບບຂອງປະເພດທໍາອິດແມ່ນສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນຢູ່ໃນລະດັບພັນທຸກໍາພືດ, ໃນເວລາທີ່ສອງ - ກ່ຽວກັບການຕອບການແປພາສາ.

ຊຶ່ງຫມາຍຄວາມວ່າ enzymes

ການນໍາໃຊ້ຂອງ enzymes ໃນຢາປົວພະຍາດລົງມາກັບບັນຫາຂອງຢາປົວພະຍາດໃຫມ່, ເປັນສ່ວນຫນຶ່ງຂອງທີ່ສົມບູນຢູ່ແລ້ວໃນປະລິມານທີ່ຖືກຕ້ອງ. ວິທະຍາສາດຍັງບໍ່ທັນພົບເຫັນວິທີການກະຕຸ້ນຕົ້ນຕໍຂອງ enzymes ຂາດຫາຍໄປໃນຮ່າງກາຍໄດ້, ແຕ່ໃນປັດຈຸບັນໄດ້ຖືກແຈກຢາຍຢ່າງກວ້າງຂວາງຢາເສບຕິດທີ່ສາມາດເຮັດໃຫ້ເຖິງສໍາລັບການໄລຍະເວລາຂອງຄົນດ້ອຍໂອກາດຂອງເຂົາເຈົ້າໄດ້.

enzymes ຕ່າງໆໃນແຕ່ລະຫ້ອງການກະຕຸ້ນຈໍານວນຂະຫນາດໃຫຍ່ຂອງຕິກິລິຍາທີ່ກ່ຽວຂ້ອງກັບການບໍາລຸງຮັກຂອງຊີວິດ. ຫນຶ່ງໃນບັນດາຕົວແທນເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນ enizmov nucleases ກຸ່ມ: endonuclease ແລະ exonuclease. ການເຮັດວຽກຂອງເຂົາເຈົ້າແມ່ນເພື່ອຮັກສາລະດັບຄົງທີ່ຂອງກົດນິວຄີອິກໃນແຕ່ລະຫ້ອງ, ການປົດຕໍາແຫນ່ງຂອງ DNA ທີ່ເສຍຫາຍແລະ RNA.

ຢ່າລືມກ່ຽວກັບປະກົດການຂອງການເລືອດກ້າມໄດ້. ໃນຖານະເປັນມາດຕະການປະສິດທິພາບຂອງການປ້ອງກັນ, ຂະບວນການໄດ້ຖືກຄວບຄຸມໂດຍຈໍານວນຂອງ enzymes. ອັນຫລັກໆກໍ່ແມ່ນ thrombin 'ທີ່ຊ່ວຍປ່ຽນ Fibrinogen ທາດໂປຼຕີນຈາກ inactive ເປັນ fibrin ການເຄື່ອນໄຫວ. ກະທູ້ຂອງຕົນສ້າງປະເພດຂອງເຄືອຂ່າຍທີ່ occludes ເວັບໄຊບາດເຈັບສີນຄ້າໄດ້, ເຮັດໃຫ້ພື້ນຖານການປ້ອງກັນການສູນເສຍເລືອດຫຼາຍເກີນໄປ.

Enzymes ແມ່ນນໍາໃຊ້ໃນການຜະລິດໄວ, ການຜະລິດເບຍ, ການຜະລິດຂອງຜະລິດຕະພັນນົມຈໍານວນຫຼາຍ. ສໍາລັບເຫຼົ້າຈາກເຊື້ອລາ້ໍາຕານສາມາດນໍາໃຊ້, ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ສໍາລັບການປະກົດຕົວສົບຜົນສໍາເລັດຂອງຂະບວນການນີ້ແລະສະກັດພຽງພໍຂອງເຂົາເຈົ້າ.

ຂໍ້ເທັດຈິງທີ່ຫນ້າສົນໃຈກ່ຽວກັບທີ່ທ່ານບໍ່ຮູ້ຈັກ

- ທັງຫມົດຂອງ enzymes ຮ່າງກາຍຂອງມີຕັ້ງມະຫາຊົນຂະຫນາດໃຫຍ່ - 5,000 ຫາ 1.000.000 Da. ນີ້ແມ່ນເນື່ອງມາຈາກທີ່ປະທັບຂອງທາດໂປຼຕີນໃນໂມເລກຸນໄດ້. ສໍາລັບການສົມທຽບ, ນ້ໍາຫນັກໂມເລກຸນຂອງນ້ໍາຕານ - 180 ແມ່ນແລ້ວ, ແລະ dioxide ຄາບອນ - ຈໍານວນທັງຫມົດຂອງ 44 Yes.

- ມາຮອດປະຈຸ, ເປີດຫຼາຍກ່ວາ 2000 enzymes ທີ່ຖືກພົບເຫັນຢູ່ໃນຈຸລັງຂອງສິ່ງມີຊີຕ່າງໆ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ສ່ວນໃຫຍ່ຂອງສານເຫຼົ່ານີ້ແມ່ນຍັງບໍ່ທັນເຂົ້າໃຈຢ່າງເຕັມສ່ວນ.

- ກິດຈະກໍາ Enzyme ຖືກນໍາໃຊ້ສໍາລັບການໄດ້ຮັບຝຸ່ນຊັກປະສິດທິພາບ. ທີ່ນີ້, enzymes ເດີນຂະບວນທີ່ພາລະບົດບາດເຊັ່ນດຽວກັນກັບຢູ່ໃນຮ່າງກາຍ: ພວກເຂົາທໍາລາຍລົງບັນຫາເລື່ອງການ, ແລະຄຸນສົມບັດນີ້ຈະຊ່ວຍໃຫ້ເພື່ອຈຸດ combat. ມັນແມ່ນແນະນໍາໃຫ້ການນໍາໃຊ້ດັ່ງກ່າວເປັນອຸປະສັກທີ່ອຸນຫະພູມຂອງບໍ່ສູງກ່ວາ 50 ອົງສາ, ຖ້າບໍ່ດັ່ງນັ້ນມັນອາດຈະໄປຂະບວນການ denaturation ໄດ້.

- ອີງຕາມການສະຖິຕິ, 20% ຂອງປະຊາຊົນໃນທົ່ວໂລກທຸກທໍລະມານຈາກການຂາດການຂອງ enzymes ໄດ້.

- ກ່ຽວກັບຄຸນສົມບັດຂອງ enzymes ທີ່ຮູ້ຈັກສໍາລັບການໃຊ້ເວລາດົນນານ, ແຕ່ພຽງແຕ່ໃນປີ 1897 ປະຊາຊົນໄດ້ຮັບຮູ້ວ່າບໍ່ແມ່ນຍ້ອນເຊື້ອລາ, ແລະສານສະກັດຈາກຈາກຈຸລັງຂອງເຂົາເຈົ້າສາມາດຖືກນໍາໃຊ້ສໍາລັບການຫມັກນ້ໍາຕານເຂົ້າໄປໃນແອນກໍຮໍ.