ໂປຣຕີນໂມໂນເມີແມ່ນສິ່ງທີ່ສໍາຄັນ? ສິ່ງທີ່ມີໂມໂນເມີໂປຕີນ?

ໂປຣຕີນທີ່ມີໂພລິເມີຊີວະພາບທີ່ມີໂຄງສ້າງສັບສົນ. ພວກເຂົາເຈົ້າມີນ້ໍາຫນັກໂມເລກຸນສູງແລະປະກອບດ້ວຍກຸ່ມທຽມກົດອະມິໂນທີ່ເປັນຕົວແທນໂດຍວິຕາມິນ, lipid ແລະລວມຄາໂບໄຮເດດ. ໂປຣຕີນທີ່ປະກອບດ້ວຍຄາໂບໄຮເດດ, ວິຕາມິນ, lipids ຫຼືໂລຫະ, ເອີ້ນວ່າການປະສົມ. ພຽງແຕ່ທາດໂປຣຕີນທີ່ງ່າຍດາຍປະກອບດ້ວຍອາຊິດ amino ໄດ້ເຂົ້າຮ່ວມກັນໂດຍພັນທະບັດ peptide.

peptides

ບໍ່ວ່າສິ່ງທີ່ໂຄງປະກອບການມີສານເສບຕິດຂອງໂມໂນເມີທາດໂປຼຕີນທີ່ມີອາຊິດ amino. ເຫຼົ່ານີ້ປະກອບເປັນລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide ພື້ນຖານ, ຊຶ່ງເປັນຫຼັງຈາກນັ້ນໂຄງປະກອບການທາດໂປຼຕີນຈາກ fibrillation ຮູບຫຼືຮູບກົມ. ໃນເວລາທີ່ ທາດໂປຼຕີນຈາກນີ້ ສາມາດສັງເຄາະພຽງແຕ່ໃນຈຸລັງດໍາລົງຊີວິດ - ຢູ່ໃນພືດ, ເຊື້ອແບັກທີເລຍ, ເຊື້ອລາ, ສັດແລະຈຸລັງອື່ນໆ.

ອົງການຈັດຕັ້ງທີ່ບໍ່ສາມາດເຊື່ອມຕໍ່ໂປຕີນ monomers, ໄວຣັສແລະໂປຣໂຕຊົວມີເຊື້ອແບັກທີເຣັຍ. ຄົນອື່ນທັງຫມົດທີ່ມີຄວາມສາມາດໃນການສ້າງໂປຕີນໂຄງສ້າງ. ແຕ່ສິ່ງທີ່ສານມີໂມໂນເມີ, ທາດໂປຼຕີນ, ແລະວິທີເຂົາເຈົ້າໄດ້ຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນ? ນີ້ແລະ biosynthesis ທາດໂປຼຕີນ, polypeptide, ແລະການສ້າງຕັ້ງຂອງໂຄງປະກອບການທາດໂປຼຕີນຈາກສະລັບສັບຊ້ອນຂອງອາຊິດ amino ແລະຄຸນສົມບັດຂອງເຂົາເຈົ້າ, ເບິ່ງຂ້າງລຸ່ມນີ້.

ໂມໂນເມີ Single ຂອງໂມເລກຸນຂອງທາດໂປຼຕີນແມ່ນໃດກົດບໍ່ມີເພດ; amino. ໃນກໍລະນີດັ່ງກ່າວນີ້, ໄດ້ທາດໂປຼຕີນ - ລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide ຂອງອາຊິດ amino ທີ່ເຊື່ອມໂຍງ. ຂຶ້ນຢູ່ກັບຈໍານວນຂອງອາຊິດ amino ທີ່ກ່ຽວຂ້ອງໃນການສ້າງຕັ້ງຂອງຕົນແມ່ນ dipeptides ຫ່າງໄກສອກຫລີກ (ສອງຕົກຄ້າງ), tripeptide (3), oligopeptides (ທີ່ມີຈາກອາຊິດ amino 2-10) ແລະ polypeptides (ສຽງຂອງອາຊິດ amino).

ພາບລວມຂອງໂຄງສ້າງຂອງໂປຣຕີນໄດ້

ໂຄງປະກອບການຕົ້ນຕໍທາດໂປຼຕີນອາດຈະເລັກນ້ອຍສະລັບສັບຊ້ອນຫຼາຍ - ມັດທະຍົມ, ສະລັບສັບຊ້ອນຫຼາຍ - ຂັ້ນສາມ, ແລະສະລັບສັບຊ້ອນທີ່ສຸດ - Quaternary.

ໂຄງປະກອບການຕົ້ນຕໍ - ມັນເປັນວົງຈອນງ່າຍດາຍທີ່ຜ່ານພັນທະບັດ peptide ເປັນ (ການຮ່ວມມື, NH) ເຊື່ອມຕໍ່ໂມໂນເມີທາດໂປຣຕີນ (ກົດອະມິໂນ). ໂຄງສ້າງມັດທະຍົມ -. ມັນເປັນບໍ່ມີເພດ; helix ຫຼືທົດລອງເອກະສານ ສາມ - ນີ້ແມ່ນເຖິງແມ່ນວ່າສັບສົນຫຼາຍໂຄງສ້າງສາມມິຕິລະດັບຂອງທາດໂປຼຕີນ, ຊຶ່ງໄດ້ສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນຈາກເອົາມາໃຊ້ຄືນເນື່ອງຈາກການສ້າງຕັ້ງຂອງ Covalent, ionic ແລະພັນທະບັດ hydrogen ແລະປະຕິສໍາພັນນ້ໍາໄດ້.

ໂຄງປະກອບການ Quaternary ມີຄວາມຊັບຊ້ອນຫຼາຍແລະ peculiar ໂປຣຕີນ receptor ຕັ້ງຢູ່ membranes ຫ້ອງ. supramolecular (ໂດເມນ) ໂຄງປະກອບການນີ້ເກີດຂຶ້ນເນື່ອງຈາກສະມາຄົມຂອງຫຼາຍໂມເລກຸນທີ່ມີໂຄງປະກອບການຂັ້ນສູງ, supplemented ມີກຸ່ມທາດແປ້ງ, ໄຂມັນ, ຫຼືວິຕາມິນ. ໃນກໍລະນີດັ່ງກ່າວນີ້, ໃນທີ່ປະຖົມ, ມັດທະຍົມແລະຊັ້ນສູງໂຄງສ້າງຂອງທາດໂປຣຕີນ monomers ມີກົດບໍ່ມີເພດ; amino. ພວກເຂົາເຈົ້າຍັງໄດ້ເຂົ້າຮ່ວມໂດຍພັນທະບັດ peptide. ຄວາມແຕກຕ່າງກັນພຽງແຕ່ແມ່ນຢູ່ໃນຄວາມສັບສົນຂອງໂຄງສ້າງ.

ທາດອາຊິດ amino

ການ molecules ພຽງແຕ່ monomers ທາດໂປຼຕີນແມ່ນອາຊິດບໍ່ມີເພດ; amino. ມີພຽງແຕ່ 20, ແລະພວກເຂົາເຈົ້າມີ hardly ພື້ນຖານຂອງຊີວິດ. ພາວະສຸກເສີນຂອງພັນທະບັດ peptide ໄດ້, ສັງເຄາະໂປຕີນ ແມ່ນເປັນໄປໄດ້. A ທາດໂປຼຕີນຈາກຕົວຂອງມັນເອງຫຼັງຈາກນັ້ນໄດ້ເລີ່ມຕົ້ນທີ່ຈະປະຕິບັດໂຄງປະກອບການ, ກອບເປັນຈໍານວນ, ຮັບ, enzyme, ການຂົນສົ່ງ, ຜູ້ໄກ່ເກ່ຍແລະຫນ້າທີ່ອື່ນໆ. ເນື່ອງຈາກງານຂອງຮ່າງກາຍນີ້ດໍາລົງຊີວິດແລະສາມາດໄດ້ຮັບການຊ້ໍາ.

ກົດ alpha-amino Sheer ັນອາຊິດ carboxylic ປອດສານພິດມີກຸ່ມ amino ເຊື່ອມຕໍ່ກັບປະລໍາມະນູບໍ່ມີເພດ; ກາກບອນ. ຕັ້ງຫຼ້າສຸດຖັດຈາກກຸ່ມ carboxyl ໄດ້. ດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງ monomers ຂອງທາດໂປຼຕີນແມ່ນພິຈາລະນາເປັນ ສານອິນຊີ, ໃນທີ່ປະລໍາມະນູກາກບອນ terminal ແລະ bears ເປັນ amine ແລະກຸ່ມ carboxyl ໄດ້.

ປະສົມຂອງອາຊິດ amino ໃນ peptides ແລະທາດໂປຣຕີນ

ທາດອາຊິດ amino ໄດ້ເຂົ້າຮ່ວມກັບ Dimer, trimers ແລະໂພລິເມີຜ່ານພັນທະບັດ peptide ໄດ້. ມັນຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນໂດຍຄວາມແຕກແຍກຂອງອຸດ (-OH) ກຸ່ມຈາກສ່ວນ carboxyl ຂອງອາຊິດບໍ່ມີເພດ; amino ຫນຶ່ງແລະ hydrogen (H) - ກຸ່ມອະມິໂນອາຊິດບໍ່ມີເພດ; amino ອື່ນ. ປະຕິສໍາພັນຂອງນ້ໍາໄດ້ຖືກແບ່ງປັນໄປ, ແລະຍັງຢູ່ໃນສ່ວນທີ່ປາຍທາງ carboxy ຂອງ C = O ມີສານຕົກຄ້າງເອເລັກໂຕຣນິກຟຣີໃກ້ກາກບອນ carboxyl ໄດ້. ໃນອາຊິດ amino ອື່ນ residue ມີ (NH) ມີສາມາດໃຊ້ໄດ້ ບໍ່ເສຍຄ່າຮາກ ທີ່ປະລໍາມະນູໄນໂຕຣເຈນໄວ້. ນີ້ອະນຸຍາດໃຫ້ທ່ານເພື່ອເຊື່ອມຕໍ່ທັງສອງອະນຸມູນອິທີ່ຈະປະກອບເປັນເຄື່ອງພັນທະນາ (CONH). ມັນຖືກເອີ້ນວ່າເປັນ peptide.

Variants ຂອງອາຊິດບໍ່ມີເພດ; amino

ທັງຫມົດທີ່ຮູ້ຈັກ 23 ອາຊິດບໍ່ມີເພດ; amino. ເຂົາເຈົ້າໄດ້ຖືກນໍາສະເຫນີບັນຊີລາຍຊື່ຂອງການ: glycine, valine, Alanine, isoleucine, leucine, glutamate, aspartate, ornithine, Threonine, Serine, lysine, ຊີດຕີນ, cysteine, phenylalanine, methionine, tyrosine, PROLINE, tryptophan, Hydroxyproline, arginine, histidine, asparagine ແລະ glutamine. ຂຶ້ນຢູ່ກັບວ່າພວກເຂົາເຈົ້າສາມາດໄດ້ຮັບການສັງເຄາະໄດ້ໂດຍຮ່າງກາຍຂອງມະນຸດ, ອາຊິດ amino ເຫລົ່ານີ້ໄດ້ຖືກແບ່ງອອກເປັນສໍາຄັນແລະ nonessential.

ແນວຄວາມຄິດຂອງອາຊິດ amino ທີ່ສໍາຄັນແລະ nonessential

ປ່ຽນຮ່າງກາຍຂອງມະນຸດສາມາດສັງເຄາະ, ໃນຂະນະທີ່ສໍາຄັນຄວນມາພ້ອມອາຫານ. ດັ່ງນັ້ນຈຶ່ງອາຊິດທັງທີ່ສໍາຄັນແລະ nonessential ມີຄວາມສໍາຄັນສໍາລັບ biosynthesis ທາດໂປຼຕີນຈາກ, ເພາະວ່າໂດຍບໍ່ມີການໃຫ້ເຂົາເຈົ້າຕົ້ນຕໍບໍ່ສາມາດໄດ້ຮັບການສໍາເລັດ. ໂດຍບໍ່ມີກົດອະມິໂນດຽວ, ເຖິງແມ່ນວ່າຖ້າຫາກວ່າທຸກຄົນອີກແດ່ທີ່ເປັນປະຈຸບັນ, ມັນເປັນໄປບໍ່ໄດ້ທີ່ຈະສ້າງທາດໂປຼຕີນທີ່ສັບມືຖືໄດ້ຖືກຈໍາເປັນໃນການປະຕິບັດຫນ້າທີ່ຂອງຕົນ.

ຄວາມຜິດພາດຫນຶ່ງມາຈາກບັນດາຂັ້ນຕອນ biosynthetic - ແລະທາດໂປຼຕີນແມ່ນບໍ່ເຫມາະສົມກັບ, ເນື່ອງຈາກວ່າມັນຈະບໍ່ສາມາດທີ່ຈະຕອບສະຫນອງໂຄງສ້າງທີ່ຕ້ອງການເນື່ອງຈາກການລະເມີດຂອງຄວາມຫນາແຫນ້ນຂອງເອເລັກໂຕຣນິກແລະການຕິດຕໍ່ພົວພັນ interatomic. ເນື່ອງຈາກວ່າມະນຸດ (ແລະອົງການຈັດຕັ້ງອື່ນໆ), ມັນເປັນສິ່ງສໍາຄັນທີ່ຈະບໍລິໂພກ ອາຫານທາດໂປຼຕີນ, ຊຶ່ງປະກອບດ້ວຍອາຊິດ amino ທີ່ສໍາຄັນ. ຂາດຂອງພວກເຂົາໃນອາຫານກໍ່ໄດ້ເຮັດໃຫ້ຈໍານວນຂອງຄວາມຜິດກະຕິ E -book ຂອງທາດໂປຼຕີນ.

ຂະບວນການຂອງການສ້າງຕັ້ງຂອງພັນທະບັດ peptide ໄດ້

The only monomers ທາດໂປຼຕີນແມ່ນອາຊິດບໍ່ມີເພດ; amino. ທັງສອງພົວພັນເທື່ອລະກ້າວໃນລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide, ໂຄງປະກອບຂອງທີ່ໄດ້ຖືກເກັບຮັກສາໄວ້ລ່ວງຫນ້າໃນ ລະຫັດພັນທຸກໍາຂອງ DNA (ຫຼື RNA, ໃນເວລາທີ່ເບິ່ງ biosynthesis ເຊື້ອຈຸລິນຊີ). ໃນກໍລະນີດັ່ງກ່າວນີ້, ໄດ້ທາດໂປຼຕີນ - ເປັນລໍາດັບທີ່ເຄັ່ງຄັດຂອງການຕົກຄ້າງອາຊິດ amino. ລະບົບຕ່ອງໂສ້ນີ້ແມ່ນຈັດຢູ່ໃນໂຄງປະກອບການສະເພາະໃດຫນຶ່ງ, ປະຕິບັດງານໃນການທໍາງານຂອງແຕ່ລະຫ້ອງທາງສ່ວນຫນ້າຂອງໂຄງການ.

ລໍາດັບ -Stage ຂອງ biosynthesis ທາດໂປຼຕີນ

ຂະບວນການຂອງການສ້າງຕັ້ງຂອງທາດໂປຼຕີນທີ່ປະກອບດ້ວຍລະບົບຕ່ອງໂສ້ຂອງໄລຍະ: ການຈໍາລອງແບບເວັບໄຊ DNA (ຫຼື RNA) ຕົ້ນຕໍຂອງຂໍ້ມູນຂ່າວສານປະເພດ RNA, ຜົນຜະລິດໃຫ້ cytoplasm ຂອງແກນແຕ່ລະຫ້ອງການ, ການປະສົມກັບ ribosome ແລະໄຟລ໌ແນບຄ່ອຍເປັນຄ່ອຍໄປຂອງ residues ອາຊິດ amino ທີ່ບໍລິການໂອນ RNA ໄດ້. ສານເສບຕິດທີ່ເປັນໂມໂນເມີທາດໂປຼຕີນຈາກເຂົ້າຮ່ວມໃນຕິກິຣິຍາຄວາມແຕກແຍກ enzymatic ຂອງກຸ່ມອຸດແລະ proton hydrogen, ແລະຫຼັງຈາກນັ້ນໄດ້ເຂົ້າຮ່ວມລະບົບຕ່ອງໂສ້ polipetidnoy ຂະຫຍາຍ.

ລະບົບຕ່ອງໂສ້ polypeptide ໄດ້ດັ່ງນັ້ນ, ຊຶ່ງເປັນຢູ່ໃນ reticulum endoplasmic cellular ໄດ້ຖືກສັ່ງໃນໂຄງປະກອບການສະເພາະໃດຫນຶ່ງ predetermination ແລະຄາໂບໄຮເດດຫລື lipid ຄຶ່ງຫນຶ່ງເພີ່ມຕື່ມໃນເວລາທີ່ກໍານົດໄວ້. ຂະບວນການນີ້ແມ່ນໄດ້ຖືກເອີ້ນວ່າ "ການເຕີບໂຕເຕັມ" ຂອງທາດໂປຼຕີນ, ຫຼັງຈາກທີ່ທ່ານໄດ້ຖືກສົ່ງໄປຫາລະບົບການຂົນສົ່ງຂອງແຕ່ລະຫ້ອງການເພື່ອຈຸດຫມາຍປາຍທາງໄດ້.

ໂປຣຕີນສັງເຄາະຫນ້າທີ່ເຮັດວຽກ

ໂມໂນເມີຂອງທາດໂປຼຕີນແມ່ນອາຊິດ amino ທີ່ຈໍາເປັນທີ່ຈະສ້າງໂຄງປະກອບຕົ້ນຕໍຂອງເຂົາເຈົ້າ. ມັດທະຍົມ, ອຸດົມແລະ Quaternary ໂຄງສ້າງຕົວຂອງມັນເອງແມ່ນສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນແລ້ວ, ແຕ່ບາງຄັ້ງຍັງຮຽກຮ້ອງໃຫ້ມີການມີສ່ວນຮ່ວມຂອງ enzymes ແລະສານເສບຕິດອື່ນໆ. ຢ່າງໃດກໍຕາມ, ພວກເຂົາເຈົ້າແມ່ນບໍ່ມີຕໍ່ໄປອີກແລ້ວໃນຕົ້ນຕໍ, ເຖິງແມ່ນວ່າມັນເປັນສິ່ງສໍາຄັນທີ່ໂປຣຕີນໄດ້ປະຕິບັດຫນ້າທີ່ຂອງເຂົາເຈົ້າ.

Amino ອາຊິດ, ເຊິ່ງເປັນໂມໂນເມີທາດໂປຼຕີນອາດມີຈຸດໄຟລ໌ແນບຄາໂບໄຮເດດ, ໂລຫະຫຼືວິຕາມິນ. ສຶກສາຂັ້ນສູງຫຼືໂຄງສ້າງ Quaternary ເຮັດໃຫ້ມັນເປັນໄປໄດ້ເພື່ອຊອກຫາສະຖານທີ່ຫຼາຍສໍາລັບສະຖານທີ່ຂອງກຸ່ມແຊກໄດ້. ນີ້ອະນຸຍາດໃຫ້ສໍາລັບການອະນຸພັນຂອງທາດໂປຼຕີນ, ຊຶ່ງມີບົດບາດພາລະບົດບາດຂອງ enzyme, receptor ສານການຂົນສົ່ງໄດ້ເຂົ້າໄປໃນຫ້ອງຫຼືອອກຈາກ, ເປັນ immunoglobulin, ອົງປະກອບໂຄງປະກອບຂອງເຍື່ອຫ້ອງຫຼື organelles, ທາດໂປຼຕີນຈາກກ້າມເນື້ອ.

ໂປຣຕີນທີ່ຖືກສ້າງຕັ້ງຂຶ້ນຈາກອາຊິດ amino, ແມ່ນພື້ນຖານເທົ່ານັ້ນຂອງຊີວິດ. ແລະໃນມື້ນີ້ມັນໄດ້ຖືກເຈົ້າເຊື່ອວ່າຊີວິດເກີດຂຶ້ນພຽງແຕ່ຫຼັງຈາກຮູບລັກສະນະຂອງອາຊິດ amino, ແລະເນື່ອງຈາກ polymerization ຂອງຕົນ. ຫຼັງຈາກທີ່ທັງຫມົດ, ປະຕິສໍາພັນ Intermolecular ຂອງທາດໂປຼຕີນແມ່ນການເລີ່ມຕົ້ນຂອງຊີວິດ, ລວມທັງອັດສະລິຍະ. ທັງຫມົດຂະບວນການ biochemical ອື່ນໆ, ລວມທັງພະລັງງານ, ມີຄວາມຈໍາເປັນສໍາລັບການ realization ຂອງ biosynthesis ທາດໂປຼຕີນ, ແລະເປັນຜົນໄດ້ຮັບ, ໄດ້ສືບຕໍ່ໃນຕໍ່ຫນ້າຂອງຊີວິດ.